科学的分离方法特点(物质的分离方法有很多种,分别是什么,有什么特点)
1.物质的分离方法有很多种,分别是什么,有什么特点
1.结晶和重结晶：利用物质在溶液中溶解度随温度变化较大，如NaCl,KNO3。
2.蒸馏冷却法：在沸点上差值大。乙醇中（水）：加入新制的CaO吸收大部分水再蒸馏。
3.过滤法：溶与不溶。
4.升华法：SiO2(I2)。
5.萃取法：如用CCl4来萃取I2水中的I2。
6.溶解法：Fe粉（A1粉）：溶解在过量的NaOH溶液里过滤分离。
7.增加法：把杂质转化成所需要的物质：CO2(CO)：通过热的CuO;CO2(SO2)：通过NaHCO3溶液。
8.吸收法：用做除去混合气体中的气体杂质，气体杂质必须被药品吸收：N2(O2)：将混合气体通过铜网吸收O2。
9.转化法：两种物质难以直接分离，加药品变得容易分离，然后再还原回去：Al(OH)3,Fe(OH)3：先加NaOH溶液把Al(OH)3溶解，过滤，除去Fe(OH)3，再加酸让NaAlO2转化成A1(OH)3
2.化学分离法的原理,及特点,应用范围是什么
萃取：适用于一种溶质在两种互不相溶的溶剂中的溶解度相差很大的情况，如果想把这种溶质从溶解度较小的溶剂中提取出来，就选择萃取的方法，如四氯化碳和水互不相溶，且四氯化碳比水更容易溶解碘，于是就可以用分液漏斗把碘单质从饱和碘水中萃取出来，溶解到四氯化碳里，再通过蒸馏把碘和四氯化碳分离开来。
其实“萃取”和“分液”经常合在一起用，不然的话没法把溶质分离出来。需要的情况下，还和“蒸馏”合用，就像上述的情况，要将溶质和溶剂彻底分离。
分液：适用于分离两种互不相溶，且密度相差较大的液体。如水和植物油的混合物，静置后会上下分层，水在下层，植物油在上层。这时就可以用分液漏斗，打开活塞至下层的水恰好流尽，用烧杯承接；再打开玻璃塞让植物油从上口倒出。
分馏：适用于分离沸点相近的液体混合物，如石油就是通过分馏的方法得到各组分，它们都是重要的化工产品：汽油、柴油、酒精等等。
蒸馏：适用于分离沸点相差较大的液体混合物，利用各组分的沸点不同，按沸点由低到高的顺序分离出来。或除去易挥发、难挥发或不挥发的杂质。如用蒸馏的方法减少自来水的Cl-杂质。或把溶液中的溶剂分离出来，如食盐水通过蒸馏得到较为纯净的蒸馏水。
蒸发：适用于分离溶液中的易挥发溶剂和溶质，和我说的“蒸馏”的第二种情况差不多，但如果是要得到纯净的食盐而不是水的话，一般采用蒸发的方法而不是蒸馏。还有就是我所说的“萃取”和“蒸发”合用的方法。
总之，化学分离方法是多种多样的，要根据情况选择合适的方法，有些方法则是相通的，要本着科学性、安全性和简洁性的原则选择方法。
3.科学方法的特点
科学方法是人类所有认识方法中比较高级、比较复杂的一种方法。它具有以下特点：
(1)鲜明的主体性，科学方法体现了科学认识主体的主动性、创造性以及具有明显的目的性；
(2)充分的合乎规律性，是以合乎理论规律为主体的科学知识程序化；
(3)高度的保真性，是以观察和实验以及他们与数学方法的有机结合对研究对象进行量的考察，保证所获得的实验事实的客观性和可靠性。
4.蛋白质分离方法有哪些,它们的特点各是什么
1.根据分子大小不同进行分离纯化 蛋白质是一种大分子物质，并且不同蛋白质的分子大小不同，因此可以利用一些较简单的方法使蛋白 质和小分子物质分开，并使蛋白质混合物也得到分离。
根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法主要有透析、超滤、离心和凝胶过滤等。透析和超滤是分离蛋白质时常用的方法。
透析是将待分离的混合物放入半透膜制成的透析袋中，再浸入透析液进行分离。超滤是利用离心力或压力强行使水和其它小分子通过半透膜，而蛋白质被截留在半透膜上的过程。
这两种方法都可以将蛋白质大分子与以无机盐为主的小分子分开。它们经常和盐析、盐溶方法联合使用，在进行盐析或盐溶后可以利用这两种方法除去引入的无机盐。
由于超滤过程中，滤膜表面容易被吸附的蛋白质堵塞，以致超滤速度减慢，截流物质的分子量也越来越小。所以在使用超滤方法时要选择合适的滤膜，也可以选择切向流过滤得到更理想的效果 离心也是经常和其它方法联合使用的一种分离蛋白质的方法。
当蛋白质和杂质的溶解度不同时可以利用离心的方法将它们分开。例如，在从大米渣中提取蛋白质的实验中，加入纤维素酶和α-淀粉酶进行预处理后，再用离心的方法将有用物质与分解掉的杂质进行初步分离[3]。
使蛋白质在具有密度梯度的介质中离心的方法称为密度梯度（区带）离心。常用的密度梯度有蔗糖梯度、聚蔗糖梯度和其它合成材料的密度梯度。
可以根据所需密度和渗透压的范围选择合适的密度梯度。密度梯度离心曾用于纯化苏云金芽孢杆菌伴孢晶体蛋白，得到的产品纯度高但产量偏低。
蒋辰等[6]通过比较不同密度梯度介质的分离效果，利用溴化钠密度梯度得到了高纯度的苏云金芽孢杆菌伴孢晶体蛋白。凝胶过滤也称凝胶渗透层析，是根据蛋白质分子大小不同分离蛋白质最有效的方法之一。
凝胶过滤的原理是当不同蛋白质流经凝胶层析柱时，比凝胶珠孔径大的分子不能进入珠内网状结构，而被排阻在凝胶珠之外，随着溶剂在凝胶珠之间的空隙向下运动并最先流出柱外；反之，比凝胶珠孔径小的分子后流出柱外。目前常用的凝胶有交联葡聚糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶和琼脂糖凝胶等。
在甘露糖蛋白提纯的过程中使用凝胶过滤方法可以得到很好的效果，纯度鉴定证明产品为分子量约为32 kDa、成分是多糖∶蛋白质（88∶12）、多糖为甘露糖的单一均匀糖蛋白[1]。凝胶过滤在抗凝血蛋白的提取过程中也被用来除去大多数杂蛋白及小分子的杂质[7]。
2.根据溶解度不同进行分离纯化 影响蛋白质溶解度的外部条件有很多，比如溶液的pH值、离子强度、介电常数和温度等。但在同一条件下，不同的蛋白质因其分子结构的不同而有不同的溶解度，根据蛋白质分子结构的特点，适当地改变外部条件，就可以选择性地控制蛋白质混合物中某一成分的溶解度，达到分离纯化蛋白质的目的。
常用的方法有等电点沉淀和pH值调节、蛋白质的盐溶和盐析、有机溶剂法、双水相萃取法、反胶团萃取法等。等电点沉淀和pH值调节是最常用的方法。
每种蛋白质都有自己的等电点，而且在等电点时溶解度最 低；相反，有些蛋白质在一定pH值时很容易溶解。因而可以通过调节溶液的pH值来分离纯化蛋白质。
王洪新等[8]研究茶叶蛋白质提取过程发现，pH值为时茶叶蛋白提取效果最好，提取率达到36·8%，初步纯化得率为91·0%。李殿宝[9]在从葵花脱脂粕中提取蛋白质时将蛋白溶液的pH值调到3~4，使目标蛋白于等电点沉淀出来。
等电点沉淀法还应用于葡萄籽中蛋白质的提取。李凤英等[10]测得葡萄籽蛋白质的等电点为3·8。
他们利用碱溶法提取葡萄籽蛋白质，得到了最佳的提取工艺为：以1*10-5mol·L-1的NaOH溶液，按1∶5的料液比，在40℃搅拌40 min，葡萄籽蛋白质提取率达73·78%。另外还可以利用碱法提取大米蛋白，其持水性、吸油性和起泡性等均优于酶法提取[11]。
利用酸法提取得到的鲢鱼鱼肉蛋白质无腥味、色泽洁白，蛋白质产率高达90%[12]。 蛋白质的盐溶和盐析是中性盐显著影响球状蛋白质溶解度的现象，其中，增加蛋白质溶解度的现象称盐溶，反之为盐析。
应当指出，同样浓度的二价离子中性盐，如MgCl2、（NH4）2SO4对蛋白质溶解度影响的效果，要比一价离子中性盐如NaCl、NH4Cl大得多。在葡萄籽蛋白提取工艺中除了可以利用碱溶法还可以利用盐溶法来提取蛋白质，其最佳提取工艺是：以10%NaCl溶液，按1∶25的料液比，在30℃搅拌提取30min，蛋白质提取率为57·25%[10]。
盐析是提取血液中免疫球蛋白的常用方法，如多聚磷酸钠絮凝法、硫酸铵盐析法，其中硫酸铵盐析法广泛应用于生产。由于硫酸铵在水中呈酸性，为防止其对蛋白质的破坏，应用氨水调pH值至中性。
为防止不同分子之间产生共沉淀现象，蛋白质样品的含量一般控制在0·2% ~2·0%。利用盐溶和盐析对蛋白质进行提纯后，通常要使用透析或者凝胶过滤的方法除去中性盐[13]。
有机溶剂提取法的原理是：与水互溶的有机溶剂（如甲醇、乙醇）能使一些蛋白质在水中的溶解度显著降低；而且在一定温度、pH值和离子强度下，引起蛋白质沉淀的有机溶剂的浓度不同，因此，控制有机溶剂的浓度可以分离。
5.简述现代分离提取方法有哪些,并且比较其优缺点及应用
1、超高压提取法属于非加热处理加工法，可以克服传统的加热处理方法提取出的活性物质活性低下的缺点。
优点：压力迅速、均匀作用到要提取的素材，可以开发出与热处理方式不同物性的成分，具有与热处理同样高的提取效率。
缺点：设备投资高昂，难以分解残留的农药，不同素材的压强研究进展缓慢。
2、超声波提取法是利用多种不同的超声波，引起分子振动的技术。相比传统的热水提取法，超声波提取法不会造成有效成分的破坏、损失较少，同时，通过Cabitation过程可以稳定地提取有效成分。
优点：反应速度非常快，破坏植物组织很容易，可短期内提取出所需物质最大限度维持活性物质的功效，没有残留物。
缺点：只有对物理上稳定的素材才适用，活性物质容易被破坏，需要大量提取时效率低下。
分离提取的应用：
一，料液各组分的沸点相近，甚至形成共沸物，为精馏所不易奏效的场合，如石油馏分中烷烃与芳烃的分离，煤焦油的脱酚；
二，低浓度高沸组分的分离，用精馏能耗很大，如稀醋酸的脱水；
三，多种离子的分离，如矿物浸取液的分离和净制，若加入化学品作分部沉淀，不但分离质量差，又有过滤操作，损耗也大；
四，不稳定物质（如热敏性物质）的分离，如从发酵液制取青霉素。
扩展资料：
分离提取也叫萃取。
分离提取的原理：
利用物质在两种互不相溶（或微溶）的溶剂中溶解度或分配系数的不同，使物质从一种溶剂内转移到另外一种溶剂中。经过反复多次萃取，将绝大部分的化合物提取出来。
溶剂萃取工艺过程一般由萃取、洗涤和反萃取组成。一般将有机相提取水相中溶质的过程称为萃取（extraction），水相去除负载有机相中其他溶质或者包含物的过程称为洗涤（scrubbing），水相解析有机相中溶质的过程称为反萃取（stripping）。
分配定律是萃取方法理论的主要依据，物质对不同的溶剂有着不同的溶解度。同时，在两种互不相溶的溶剂中，加入某种可溶性的物质时，它能分别溶解于两种溶剂中。
实验证明，在一定温度下，该化合物与此两种溶剂不发生分解、电解、缔合和溶剂化等作用时，此化合物在两液层中之比是一个定值。不论所加物质的量是多少，都是如此。
参考资料：百度百科：萃取
6.膜分离技术有哪些优点及不足
膜分离技术的优点：1、在常温下进行：有效成分损失极少，特别适用于热敏性物质，如抗生素等医药、果汁、酶、蛋白的分离与浓缩；2、无相态变化：保持原有的风味，能耗极低，其费用约为蒸发浓缩或冷冻浓缩的1/3-1/8;3、无化学变化：典型的物理分离过程，不用化学试剂和添加剂，产品不受污染；4、选择性好：可在分子级内进行物质分离，具有普遍滤材无法取代的卓越性能；5、适应性强：处理规模可大可小，可以连续也可以间隙进行，工艺简单，操作方便，易于自动化；6、能耗低：只需电能驱动，能耗极低，其费用约为蒸发浓缩或冷冻浓缩的1/3-1/8。
缺点：1、膜技术虽然浓缩成本低，但不能将产品浓缩成干物质；2、膜技术虽然具有选择过滤性，但是同分异构体就无法实现分离。膜分离技术，是指在分子水平上不同粒径分子的混合物在通过半透膜时，实现选择性分离的技术。
由于兼有分离、浓缩、纯化和精制的功能，又有高效、节能、环保、分子级过滤及过滤过程简单、易于控制等特征，因此，已广泛应用于食品、医药、生物、环保、化工、冶金、能源、石油、水处理、电子、仿生等领域，产生了巨大的经济效益和社会效益，已成为当今分离科学中最重要的手段之一。应用领域：1、微滤具体涉及领域主要有：医药工业、食品工业（明胶、葡萄酒、白酒、果汁、牛奶等）、高纯水、城市污水、工业废水、饮用水、生物技术、生物发酵等。
2、超滤早期的工业超滤应用于废水和污水处理。三十多年来，随着超滤技术的发展，如今超滤技术已经涉及食品加工、饮料工业、医药工业、生物制剂、中药制剂、临床医学、印染废水、食品工业废水处理、资源回收、环境工程等众多领域。
3、纳滤纳滤的主要应用领域涉及：食品工业、植物深加工、饮料工业、农产品深加工、生物医药、生物发酵、精细化工、环保工业等。4、反渗透由于反渗透分离技术的先进、高效和节能的特点，在国民经济各个部门都得到了广泛的应用，主要应用于水处理和热敏感性物质的浓缩，主要应用领域包括以下：食品工业、牛奶工业、饮料工业、植物（农产品）深加工、生物医药、生物发酵、制备饮用水、纯水、超纯水、海水、苦咸水淡化、电力、电子、半导体工业用水、医药行业工艺用水、制剂用水、注射用水、无菌无热源纯水、食品饮料工业、化工及其它工业的工艺用水、锅炉用水、洗涤用水及冷却用水。
5、其他除了以上四种常用的膜分离过程，另外还有渗析、控制释放、膜传感器、膜法气体分离、液膜分离法等。
7.蛋白质的分离方法有哪些
（一）水溶液提取法 稀盐和缓冲系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂，通常用量是原材料体积的1-5倍，提取时需要均匀的搅拌，以利于蛋白质的溶解。
提取的温度要视有效成份性质而定。一方面，多数蛋白质的溶解度随着温度的升高而增大，因此，温度高利于溶解，缩短提取时间。
但另一方面，温度升高会使蛋白质变性失活，因此，基于这一点考虑提取蛋白质和酶时一般采用低温（5度以下）操作。为了避免蛋白质提以过程中的降解，可加入蛋白水解酶抑制剂（如二异丙基氟磷酸，碘乙酸等）。
下面着重讨论提取液的pH值和盐浓度的选择。1、pH值 蛋白质，酶是具有等电点的两性电解质，提取液的pH值应选择在偏离等电点两侧的pH 范围内。
用稀酸或稀碱提取时，应防止过酸或过碱而引起蛋白质可解离基团发生变化，从而导致蛋白质构象的不可逆变化，一般来说，碱性蛋白质用偏酸性的提取液提取，而酸性蛋白质用偏碱性的提取液。2、盐浓度 稀浓度可促进蛋白质的溶，称为盐溶作用。
同时稀盐溶液因盐离子与蛋白质部分结合，具有保护蛋白质不易变性的优点，因此在提取液中加入少量NaCl等中性盐，一般以0.15摩尔。升浓度为宜。
缓冲液常采用0.02-0.05M磷酸盐和碳酸盐等渗盐溶液。（二）有机溶剂提取法 一些和脂质结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质和酶，不溶于水、稀盐溶液、稀酸或稀碱中，可用乙醇、丙酮和丁醇等有机溶剂，它们具的一定的亲水性，还有较强的亲脂性、是理想的提脂蛋白的提取液。
但必须在低温下操作。丁醇提取法对提取一些与脂质结合紧密的蛋白质和酶特别优越，一是因为丁醇亲脂性强，特别是溶解磷脂的能力强；二是丁醇兼具亲水性，在溶解度范围内（度为10%,40度为6.6%）不会引起酶的变性失活。
另外，丁醇提取法的pH及温度选择范围较广，也适用于动植物及微生物材料。二、蛋白质的分离纯化 蛋白质的分离纯化方法很多，主要有：（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法1、蛋白质的盐析 中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响，一般在低盐浓度下随着盐浓度升高，蛋白质的溶解度增加，此称盐溶；当盐浓度继续升高时，蛋白质的溶解度不同程度下降并先后析出，这种现象称盐析，将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4）有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。
盐析时若溶液pH在蛋白质等电点则效果更好。由于各种蛋白质分子颗粒大小、亲水程度不同，故盐析所需的盐浓度也不一样，因此调节混合蛋白质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋白质分段沉淀。
影响盐析的因素有：（1）温度：除对温度敏感的蛋白质在低温（4度）操作外，一般可在室温中进行。一般温度低蛋白质溶介度降低。
但有的蛋白质（如血红蛋白、肌红蛋白、清蛋白）在较高的温度（25度）比0度时溶解度低，更容易盐析。（2）pH值：大多数蛋白质在等电点时在浓盐溶液中的溶介度最低。
（3）蛋白质浓度：蛋白质浓度高时，欲分离的蛋白质常常夹杂着其他蛋白质地一起沉淀出来（共沉现象）。因此在盐析前血清要加等量生理盐水稀释，使蛋白质含量在2.5-3.0%。
蛋白质盐析常用的中性盐，主要有硫酸铵、硫酸镁、硫酸钠、氯化钠、磷酸钠等。 其中应用最多的硫酸铵，它的优点是温度系数小而溶解度大（25度时饱和溶液为4.1M，即767克/升；0度时饱和溶解度为3.9M，即676克/升），在这一溶解度范围内，许多蛋白质和酶都可以盐析出来；另外硫酸铵分段盐析效果也比其他盐好，不易引起蛋白质变性。
硫酸铵溶液的pH常在4.5-5.5之间，当用其他pH值进行盐析时，需用硫酸或氨水调节。 蛋白质在用盐析沉淀分离后，需要将蛋白质中的盐除去，常用的办法是透析，即把蛋白质溶液装入秀析袋内（常用的是玻璃纸），用缓冲液进行透析，并不断的更换缓冲液，因透析所需时间较长，所以最好在低温中进行。
此外也可用葡萄糖凝胶G-25或G-50过柱的办法除盐，所用的时间就比较短。2、等电点沉淀法 蛋白质在静电状态时颗粒之间的静电斥力最小，因而溶解度也最小，各种蛋白质的等电点有差别，可利用调节溶液的pH达到某一蛋白质的等电点使之沉淀，但此法很少单独使用，可与盐析法结合用。
3、低温有机溶剂沉淀法 用与水可混溶的有机溶剂，甲醇，乙醇或丙酮，可使多数蛋白质溶解度降低并析出，此法分辨力比盐析高，但蛋白质较易变性，应在低温下进行。（二）根据蛋白质分子大小的差别的分离方法1、透析与超滤 透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。
超滤法是利用高压力或离心力，强使水和其他小的溶质分子通过半透膜，而蛋白质留在膜上，可选择不同孔径的泸膜截留不同分子量的蛋白质。2、凝胶过滤法 也称分子排阻层析或分子筛层析，这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。
柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝胶（Sephadex ged）和琼脂糖凝胶（agarose gel）。（三）根据蛋白质带电性质进行分离 蛋白质在不同pH环境中带电性质和电荷数量不同，可将其分开。
1、电泳法 各种蛋白质在同。
